Aminohappe keemiline ühend

Standard aminohapped

Üks kõige kasulikumaid viise standardsete (või tavaliste) aminohapete klassifitseerimiseks põhineb R-rühma (nt külgahela) polaarsusel (see tähendab elektrilaengu jaotusel).

I rühm: mittepolaarsed aminohapped

I rühma aminohapped on glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, proliin, fenüülalaniin, metioniin ja trüptofaan. Nende aminohapete R-rühmadel on kas alifaatsed või aromaatsed rühmad. See muudab nad hüdrofoobseteks (“vett kardavad”). Vesilahustes voldivad globaalsed proteiinid kolmemõõtmelise kuju, et matta need hüdrofoobsed külgahelad valgu sisemusse. I rühma aminohapete keemilised struktuurid on:

Isoleutsiin on leutsiini isomeer ja see sisaldab kahte kiraalset süsinikuaatomit. Proliin on tavaliste aminohapete seas ainulaadne selle poolest, et sellel pole nii vaba a-amino kui ka vaba a-karboksüülrühma. Selle külgahel moodustab hoopis tsüklilise struktuuri, kuna proliini lämmastikuaatom on seotud kahe süsinikuaatomiga. (Rangelt öeldes tähendab see, et proliin ei ole aminohape, vaid pigem α-iminohape.) Nagu nimest järeldada, koosneb fenüülalaniin fenüleenrühmast, mis on seotud alaniiniga. Metioniin on üks kahest väävliaatomiga aminohappest. Metioniinil on keskne roll valkude biosünteesis (translatsioonis), kuna see on peaaegu alati algatav aminohape. Samuti pakub metioniin metabolismi jaoks metüülrühmi. Trüptofaan sisaldab indoolitsüklit, mis on kinnitatud alanüüli külgahela külge.

II rühm: polaarsed, laenguta aminohapped

II rühma aminohapped on seriin, tsüsteiin, treoniin, türosiin, asparagiin ja glutamiin. Selle rühma külgahelates on funktsionaalrühmade spekter. Kuid enamikul on vähemalt üks aatom (lämmastik, hapnik või väävel), mille elektronide paarid on saadaval vesiniku sidumiseks vee ja muude molekulidega. II rühma aminohapete keemilised struktuurid on:

Kaks aminohapet, seriin ja treoniin, sisaldavad alifaatseid hüdroksüülrühmi (see tähendab vesinikuaatomiga seotud hapnikuaatomit, tähistatud kui -OH). Türosiinil on aromaatses tsüklis hüdroksüülrühm, mis teeb sellest fenooli derivaadi. Nendes kolmes aminohappes sisalduvates hüdroksüülrühmades toimub oluline translatsioonijärgne modifikatsioon: fosforüülimine (vt allpool Mittestandardseid aminohappeid). Nagu metioniin, sisaldab tsüsteiin väävliaatomit. Erinevalt metioniini väävliaatomist on tsüsteiini väävel siiski keemiliselt väga reaktiivne (vt allpool tsüsteiini oksüdatsiooni). Esmalt sparglitest eraldatud asparagiin ja glutamiin sisaldavad mõlemad amiidi R rühmi. Karbonüülrühm võivad toimida vesiniksideme aktseptor, ja aminorühm (NH ₂) saab toimida vesiniksideme doonor.

III rühm: happelised aminohapped

Selle rühma kaks aminohapet on asparagiinhape ja glutamiinhape. Igal neist on külgahelas karboksüülhape, mis annab sellele happelised (prootoneid loovutavad) omadused. Füsioloogilise pH väärtusega vesilahuses ioniseeruvad nende aminohapete kõik kolm funktsionaalset rühma, andes seega kogulaengu -1. Ioonsetes vormides nimetatakse aminohappeid aspartaadiks ja glutamaadiks. III rühma aminohapete keemilised struktuurid on

Aspartaadi ja glutamaadi külgahelad võivad moodustada ioonsidemeid („soolasildu“) ja need võivad toimida ka vesiniksideme aktsepteerijatena. Paljudel valkudel, mis seovad metalliioone (“metalloproteiinid”) struktuursetel või funktsionaalsetel eesmärkidel, on metalli sidumissaite, mis sisaldavad aspartaadi või glutamaadi külgahelaid või mõlemat. Vaba glutamaat ja glutamiin mängivad aminohapete metabolismis keskset rolli. Glutamaat on kesknärvisüsteemis kõige arvukam ergastav neurotransmitter.